Presentazione

Organizzazione della Didattica

DM270
CHIMICA ORD. 2013

Cristallografia e bio-cristallografia

6

Corsi comuni

 

Frontali Esercizi Laboratorio Studio Individuale
ORE: 48 0 0 102

Periodo

AnnoPeriodo
I anno2 semestre

Frequenza

Obbligatoria

Erogazione

Convenzionale

Lingua

Italiano

Calendario Attività Didattiche

InizioFine
03/03/201414/06/2014

Tipologia

TipologiaAmbitoSSDCFU
caratterizzanteDiscipline chimiche inorganiche e chimico-fisicheCHIM/022
caratterizzanteDiscipline chimiche inorganiche e chimico-fisicheCHIM/032
caratterizzanteDiscipline chimiche organicheCHIM/062


Responsabile Insegnamento

ResponsabileSSDStruttura
Prof. BATTISTUTTA ROBERTOCHIM/06Dipartimento di Scienze Chimiche

Altri Docenti

Non previsti

Attività di Supporto alla Didattica

Non previste

Bollettino

Nozioni di base dei corsi di matematica, fisica e chimica biologica.

Il corso descrive le moderne metodologie per la determinazione della struttura atomica tridimensionale delle piccole molecole, organiche ed inorganiche, e delle macromolecole biologiche mediante diffrazione di raggi X su cristallo singolo. Oltre ai concetti base della diffrazione e della risoluzione della struttura molecolare, particolare rilievo verrà dato ai più recenti ed avanzati sviluppi delle tecniche cristallografiche, applicate principalmente allo studio delle macromolecole biologiche. Il corso sarà arricchito con esempi di determinazione di strutture di particolare interesse e con la presentazione ed analisi di articoli recenti su aspetti avanzati della cristallografia.

Lezioni frontali con dimostrazioni in aula.

Panoramica sulla cristallografia: i cristalli, la diffrazione di raggi-X e la matematica della cristallografia. Cristallizzazione: proprietà, crescita e qualità dei cristalli; tecniche e strategie di cristallizzazione; cristallizzazione di proteine. Geometria dei cristalli: reticoli periodici e simmetrie in 3D; gruppi punto e gruppi spaziali; il reticolo reciproco e le simmetrie nello spazio reciproco; assenze sistematiche. Le basi della diffrazione: diffusione e diffrazione di raggi-X; fattori di diffusione atomici; diffrazione di un cristallo; il fattore di struttura; il fattore “termico” B; principi geometrici della diffrazione, legge di Bragg, sfera di Ewald e coppie di Friedel; diffusione anomala e coppie di Bijvoet. Strumentazione e tecniche di raccolta dei dati di diffrazione: panoramica, elaborazione dei dati (“data reduction”). Dai dati di diffrazione alla densità elettronica: introduzione; trasformata di Fourier e diffrazione; il problema della fase; funzione di Patterson e mappe di Patterson. Metodi per l’ottenimento delle fasi: come si risolve il problema della fase; metodi basati sulla sottostruttura di atomi marcatori; sostituzione isomorfa (MIR, SIR), diffusione anomala (SAD, MAD), SIRAS, metodi diretti, sostituzione molecolare; miglioramento delle fasi, tecniche di “density modification”. Costruzione e affinamento del modello: principi e aspetti pratici. Validazione e analisi del modello: valutazione critica del modello molecolare, accuratezza e valutazione critica della sua qualità. Guida alla lettura di un articolo di “cristallografia”. Esempi di ottenimento della struttura 3D di proteine.

Esame orale.

Comprensione degli argomenti trattati e capacità di applicarli.

Bernhard Rupp, Biomolecular crystallography. New York: Garland Science, 2010 Giacovazzo, Monaco, Artioli, Viterbo, Ferraris, Gilli, Zanotti, Catti, Fundamentals of Crystallography, 2nd Edition. Oxford: Oxford University Press, 2002

Dispense di lezione