Presentazione

Organizzazione della Didattica

DM270
BIOTECNOLOGIE ORD. 2011


6

Piano di studio MOLECOLARE, CELLULARE E AMBIENTALE

 

Frontali Esercizi Laboratorio Studio Individuale
ORE: 40 0 16 102

Periodo

AnnoPeriodo
III anno1 semestre

Frequenza

Obbligatoria

Erogazione

Convenzionale

Lingua

Italiano

Calendario Attività Didattiche

InizioFine
01/10/201424/01/2015

Tipologia

TipologiaAmbitoSSDCFU
affine/integrativo Nessun ambitoCHIM/066


Responsabile Insegnamento

ResponsabileSSDStruttura
Dott. SAIELLI GIACOMON.D.

Altri Docenti

Non previsti.

Attività di Supporto alla Didattica

Non previste.

Bollettino

Chimica Organica, Metodologie Spettroscopiche per le Biotecnologie.

il corso si propone di fornire agli studenti i mezzi per l’interpretazione degli spettri ottenuti delle principali tecniche di indagine di struttura molecolare: spettrometria di massa (MS), applicata allo studio di piccole molecole organiche e proteine, e spettroscopia di risonanza magnetica nucleare (NMR) applicate allo studio di piccole molecole organiche e sostanze naturali.

Lezioni frontali, esercizi di interpretazione di spettri, esperienze di laboratorio.

Richiami di chimica organica: gruppi funzionali e nomenclatura, effetti induttivi e di risonanza. Principi generali sulle tecniche di indagine chimica strutturale. Spettrometria di Massa (MS). Metodi di ionizzazione: impatto elettronico, ionizzazione chimica, MALDI, ESI. Metodi di separazione degli ioni: analizzatore magnetico, analizzatore quadrupolare e a tempo di volo. Picco molecolare, picchi isotopici, picco base, picchi metastabili. Regola dell'azoto. Determinazione della composizione elementare dello ione molecolare. Cenni sui meccanismi di frammentazione di piccole molecole organiche. Spettrometria di MS per lo studio di proteine: Peptide Fingerprinting; Peptide Sequence Tag. Spettroscopia di Risonanza Magnetica Nucleare (NMR). Proprietà magnetiche dei nuclei atomici. Transizioni di spin nucleare e loro energia. Precessione nucleare e risonanza magnetica nucleare. Popolazione dei livelli energetici. Spettrometro FT- NMR, definizione di impulso. Sistema di riferimento fisso e sistema di riferimento ruotante. Tempi di rilassamento. Lo spostamento chimico e la costante di schermo. Fattori che influenzano il chemical shift: struttura elettronica e presenza di elettroni π. Regole di additività. La costante di accoppiamento J. Molteplicità del segnale. Origine dello splitting. Accoppiamento geminale e vicinale e "long range". Accoppiamenti orto, meta e para in composti aromatici. Fattori che infuenzano la costante di accoppiamento. Spostamento chimico e accoppiamento di protoni legati all'ossigeno, all'azoto e allo zolfo. Equivalenza chimica e magnetica. Protoni enantiotopici e diastereotopici. Spettri di primo e di secondo ordine. NMR dinamico. Accoppiamenti con eteroatomi (C-13, F-19, P-31). Disaccoppiamento ed effetto NOE. Risonanza magnetica del C-13. Problemi ed esercizi sulla interpretazione di spettri MS, IR e NMR di composti organici a struttura incognita. Laboratorio: preparazione del campione per l’analisi e acquisizione di spettri di campioni incogniti da identificare tramite spettri MS, IR e NMR.

Scritto: domande a risposta multipla e esercizi di identificazione di un composto incognito a partire dagli spettri MS, IR e NMR.

Sarà valutata la capacità dello studente di interpretare spettri di sostanze organiche e determinare la struttura di compost incogniti.

R. M. SILVERSTEIN, F. X. WEBSTER, D. J. KIEMLE, Identificazione Spettrometrica di Composti Organici. : Casa Editrice Ambrosiana, 2006 M. HESSE, H. MEIER, B. ZEEH, Metodi Spettroscopici in Chimica Organica. : EdiSES, 2010

Le diapositive utilizzate dal docente durante le lezioni frontali verranno rese disponibili agli studenti sul sito e-learning di Ateneo.