Presentazione

Organizzazione della Didattica

DM270
CHIMICA ORD. 2015


6

Corsi comuni

 

Frontali Esercizi Laboratorio Studio Individuale
ORE: 48 0 0 102

Periodo

AnnoPeriodo
I anno2 semestre

Frequenza

Obbligatoria

Erogazione

Convenzionale

Lingua

Italiano

Calendario Attività Didattiche

InizioFine
27/02/201709/06/2017

Tipologia

TipologiaAmbitoSSDCFU
caratterizzanteDiscipline chimiche inorganiche e chimico-fisicheCHIM/022
caratterizzanteDiscipline chimiche inorganiche e chimico-fisicheCHIM/032
caratterizzanteDiscipline chimiche organicheCHIM/062


Responsabile Insegnamento

ResponsabileSSDStruttura
Prof. BATTISTUTTA ROBERTOCHIM/11Dipartimento di Scienze Chimiche

Altri Docenti

Non previsti.

Attività di Supporto alla Didattica

Non previste.

Bollettino

Nozioni di base dei corsi di matematica, fisica e chimica biologica.

Il corso descrive le moderne metodologie per la determinazione della struttura atomica tridimensionale delle piccole molecole, organiche ed inorganiche, e delle macromolecole biologiche mediante diffrazione di raggi X su cristallo singolo. Oltre ai concetti base della diffrazione e della risoluzione della struttura molecolare, particolare rilievo verrà dato ai più recenti ed avanzati sviluppi delle tecniche cristallografiche, applicate principalmente allo studio delle macromolecole biologiche. Verranno introdotti anche i principi base della diffrazione dei materiali policristallini (diffrazione di polveri). Il corso sarà arricchito con esempi di determinazione di strutture di particolare interesse e con la presentazione ed analisi di articoli recenti su aspetti avanzati della cristallografia.

Lezioni frontali con dimostrazioni in aula.

Panoramica sulla cristallografia: i cristalli, la diffrazione di raggi-X e la matematica della cristallografia. Cristallizzazione: proprietà, crescita e qualità dei cristalli; tecniche e strategie di cristallizzazione; cristallizzazione di proteine. Geometria dei cristalli: reticoli periodici e simmetrie in 3D; gruppi punto e gruppi spaziali; il reticolo reciproco e le simmetrie nello spazio reciproco; assenze sistematiche. Le basi della diffrazione: diffusione e diffrazione di raggi-X; fattori di diffusione atomici; diffrazione di un cristallo; il fattore di struttura; il fattore “termico” B; principi geometrici della diffrazione, legge di Bragg, sfera di Ewald e coppie di Friedel; diffusione anomala e coppie di Bijvoet. Strumentazione e tecniche di raccolta dei dati di diffrazione: panoramica, elaborazione dei dati (“data reduction”). Introduzione alla diffrazione dei materiali policristallini (diffrazione di polveri). Dai dati di diffrazione alla densità elettronica: introduzione; trasformata di Fourier e diffrazione; il problema della fase; funzione di Patterson e mappe di Patterson. Metodi per l’ottenimento delle fasi: come si risolve il problema della fase; metodi basati sulla sottostruttura di atomi marcatori; sostituzione isomorfa (MIR, SIR), diffusione anomala (SAD, MAD), SIRAS, metodi diretti, sostituzione molecolare; miglioramento delle fasi, tecniche di “density modification”. Costruzione e affinamento del modello: principi e aspetti pratici. Validazione e analisi del modello: valutazione critica del modello molecolare, accuratezza e valutazione critica della sua qualità. Guida alla lettura di un articolo di “cristallografia”. Esempi di ottenimento della struttura 3D di proteine.

Esame orale.

Comprensione degli argomenti trattati e capacità di applicarli.

Bernhard Rupp, Biomolecular crystallography. New York: Garland Science, 2010 Giacovazzo, Monaco, Artioli, Viterbo, Ferraris, Gilli, Zanotti, Catti, Fundamentals of Crystallography, 2nd Edition. Oxford: Oxford University Press, 2002

Dispense di lezione