Presentazione

Organizzazione della Didattica

DM270
CHIMICA ORD. 2015


6

Corsi comuni

 

Frontali Esercizi Laboratorio Studio Individuale
ORE: 48 0 0 102

Periodo

AnnoPeriodo
II anno1 semestre

Frequenza

Obbligatoria

Erogazione

Convenzionale

Lingua

Italiano

Calendario Attività Didattiche

InizioFine
02/10/201719/01/2018

Tipologia

TipologiaAmbitoSSDCFU
caratterizzanteDiscipline chimiche organicheCHIM/066


Responsabile Insegnamento

ResponsabileSSDStruttura
Dott. BELLANDA MASSIMOCHIM/04Dipartimento di Scienze Chimiche

Altri Docenti

Non previsti.

Attività di Supporto alla Didattica

Non previste.

Bollettino

Conoscenze di base di chimica fisica e biochimica. Utile il corso di Metodi Fisici in Chimica Organica.

Questo insegnamento si prefigge di fornire le basi per permettere la comprensione e l’interpretazione dei più comuni esperimenti NMR multidimensionali utilizzati per lo studio di macromolecole biologiche in soluzione. Verranno descritti gli esperimenti fondamentali per la raccolta dei dati necessari alla determinazione della struttura in soluzione di peptidi e proteine. Saranno anche trattati i metodi di analisi utili per l'interpretazione dei dati sperimentali. Infine, sarà descritto l’utilizzo di parametri NMR per l’ottenimento di informazioni sui moti delle proteine nelle diverse scale dei tempi.

Lezioni frontali e brevi esercitazioni

1. Richiami ai principi di base dell'NMR. 2. Rilassamenti, accoppiamento dipolare, effetto nucleare Overhauser. 3. Aspetti pratici: strumentazione, acquisizione e trattamento del FID, caratteristiche del campione, soppressione del solvente. 4. Il formalismo degli operatori prodotto. Introduzione alla spettroscopia NMR bidimensionale. Concetto di coerenza. 5. Esperimenti 2D omonucleari: COSY e varianti, TOCSY, NOESY, ROESY. 6. Spettroscopia di correlazione eteronucleare inversa: INEPT, HSQC, HMQC. 7. Esperimenti 3D eteronucleari. 8. Utilizzo dei parametri NMR per la risoluzione della struttura di peptidi e proteine: pattern caratteristici di particolari strutture secondarie, metodi per calcolo di strutture dai dati NMR e valutazione della loro qualità. 9. Misure di rilassamento e dinamica molecolare. 10. Sistemi complessi: TROSY e deuterazione per lo studio di proteine grandi. 11. NMR di proteine in sistemi orientati: Residual Dipolar Couplings. 12. Interazioni proteina-proteina e proteina-ligando. 13. Produzione di proteine ricombinanti marcate.

Esame orale, con la possibilità di concordare con il docente un argomento specifico da discutere all'inizio dell'esame.

La valutazione sarà basata sul grado di comprensione delle metodologie trattate e sulla capacità di contestualizzarle rispetto a problematiche correnti.

G.S. Rule and T.K. Hitchens, Foundamentals of Protein NMR Spectroscopy. : Springer, 2006 J. Cavanagh,, Protein NMR spectroscopy: principles and practice. : Elsevier, 2007 J. Keeler, Understanding NMR Spectroscopy. : John Wiley & Sons, 2010 T. D. W. Claridge, High-Resolution NMR Techniques in Organic Chemistry. : Pergamon Press, M.H. Levitt, Spin Dynamics. Basics of Nuclear Magnetic Resonance. : Wiley, 2003 Q. Teng, Structural Biology: Practical NMR Applications. : Springer, 2005

Dispense di lezione fornite dal docente. Testi di consultazione disponibili presso la Biblioteca del Dipartimento di Scienze Chimiche ed indicati di seguito.