Presentazione

Organizzazione della Didattica

DM270
BIOLOGIA MOLECOLARE

Biochimica strutturale e biofisica

8

Biologia Molecolare

 

Frontali Esercizi Laboratorio Studio Individuale
ORE: 56 0 16 150

Periodo

AnnoPeriodo
II anno1 semestre

Frequenza

Obbligatoria

Erogazione

Convenzionale

Lingua

Italiano

Calendario Attività Didattiche

InizioFine
01/10/201818/01/2019

Tipologia

TipologiaAmbitoSSDCFU
caratterizzanteDiscipline del settore biomolecolareBIO/105
caratterizzanteDiscipline del settore biomedicoBIO/093


Responsabile Insegnamento

ResponsabileSSDStruttura
Dott.ssa CENDRON LAURABIO/10Dipartimento di Biologia

Altri Docenti

DocenteCoperturaSSDStruttura
Prof. BUBACCO LUIGIIstituzionaleBIO/09Dipartimento di Biologia

Attività di Supporto alla Didattica

Non previste

Bollettino

Concetti base di Biochimica. Conoscenze di base di Matematica e Fisica generale.

Il corso si propone di fornire allo studente le conoscenze di base in ambito Biochimico e Biofisico utili a comprendere ed affrontare tematiche e quesiti di tipo strutturale inerenti l'attività e la correlazione struttura-funzione di macromolecole e di sistemi sovramolecolari. Le conoscenze che il corso si propone di trasmettere allo studente riguardano: 1. Basi concettuali per la descrizione dell’interazione luce materia. 2. Spettroscopie ad alta energia: scattering, diffrazione ed assorbimento 3. Spettroscopie magnetiche elettroniche e nucleari, (dal dato al modello strutturale) 4. La variabile tempo nella spettroscopia dei sistemi biologici Le abilità che lo studente sarà in grado di affinare sono le seguenti: 1) l'uso della terminologia scientifica appropriata 2) l'analisi critica di lavori scientifici in ambito strutturale (biochimico/biofisico) 3) la capacità di sintesi e l'autonomia di giudizio

Il corso prevede delle lezioni frontali e delle esercitazioni pratiche. Discussioni aperte, di gruppo, sugli argomenti trattati, momenti di confronto e revisione saranno parte integrante del corso. In particolare verranno proposte: 1) lezioni d'aula con ausilio di slides e video; 2) esercitazioni in laboratorio inerenti i metodi di cristallizzazione; 3) esercitazioni da svolgersi nell’aula di informatica, comprendenti la visualizzazione e interpretazione di mappe di densità elettronica, svolte allo scopo di apprendere: - come determinare la struttura di una proteina a partire dai dati di diffrazione; - come analizzare ed interpretare mappe di densità elettronica, analizzare strutture proteiche, visualizzare proprietà e caratteristiche di interesse; 4) analisi di lavori scientifici di tipico biofisico/biochimico strutturale al fine di comprendere la tipologia di approccio e le informazioni che possono essere ottenute. Discussioni di gruppo saranno proposte al fine di stimolare l'apprendimento critico e partecipe, in particolare in occasione della presentazione di "case studies".

Il corso si articolerà su due linee parallele. La prima verterà sulla comprensione dei principi alla base gli strumenti usati nella biofisica per lo studio della struttura e della funzione delle macromolecole, dei sistemi sovramolecolari e delle cellule. Nella seconda saranno identificati tre paradigmi di studio del sistema sensoriale, descritti nella letteratura recente, in cui gli strumenti Biofisici discussi hanno permesso di comprendere la relazione tra struttura e funzione. Prima parte del corso: - Cristallografia a raggi X 1.Cristalli. Reticolo matematico, simmetrie nei cristalli, sistemi cristallini, gruppi punto e gruppi spaziali. 2. Metodi di cristallizzazione di proteine. 3. La produzione dei raggi X 4. Introduzione di alcuni strumenti matematici (cenni alle trasformate di Fourier) 5. Diffrazione dei raggi X (onde, interferenza, diffrazione di un reticolo) 6. Diffrazione dei raggi X nel caso di un cristallo; la legge di Bragg, lo spettro di diffrazione ed il concetto di risoluzione 7. Misura dei dati di diffrazione ed elaborazione 8. Dai dati al modello tridimensionale 9. Approfondimento: Risoluzione del problema della fase nel caso di macromolecole; metodi MIR, MR e MAD 10. Affinamento delle strutture macromolecolari. Indice cristallografico R. Analisi ed utilizzo dei dati strutturali; - Diffrazione di elettroni e neutroni (cenni e applicazioni); - Cenni a tecniche di microscopia a media ed alta risoluzione; - Tecniche EXAFS, EPR ed NMR; - Esempi di utilizzo di tecniche biofisiche per risolvere quesiti di carattere generale o in progetti scientifici a carattere tecnologico/applicativo. Seconda parte del corso: - La percezione visiva e le basi molecolari della fotopercezione - Molecole coinvolte nella meccano-percezione e ruolo nella percezione tattile - Basi molecolari della chemio-percezione nel sitema gustativo e olfattivo.

Esame scritto a domande aperte e chiuse inerenti ognuno dei due moduli, sia di carattere generale che inerenti conoscenze specifiche.

I criteri con cui verrà effettuata la verifica delle conoscenze acquisite sono: 1) comprensione degli argomenti trattati e completezza delle conoscenze acquisite; 3) capacità critica di collegamento delle conoscenze acquisite; 4) capacità di sintesi; 5) appropriatezza della terminologia utilizzata.

Campbell, Biophysical Techniques. : Oxford University Press, 2012 Bernhard Rupp, Biomolecular crystallography: principles, practice and applications to structural biology. : Garland Science, Taylor & Francis Group, 2010 Gordon G. Hammes,Sharon Hammes-Schiffer, Physical Chemistry for the Biological Sciences. : John Wiley & Sons, 2015 David Sheehan, Physical Biochemistry: Principles and Applications. : John Wiley & Sons, 2009

Verranno fornite: 1) slides del corso rese disponibili attraverso la piattaforma Moodle (e-learning: https://elearning.unipd.it/cmela/); 2) una dispensa per parte delle lezioni inerenti gli studi Strutturali mediante raggi X; 3) articoli, reviews, tutorials (in Moodle) per approfondimento di alcuni concetti ed argomenti trattati.